Haematologic Technologies制造高質(zhì)量，血漿來(lái)源的凝血蛋白，抗體，因子缺陷型血漿和血液收集管，用于體外研究使用。我們確保產(chǎn)品制造流程確保質(zhì)量控制嚴(yán)格，努力成為先進(jìn)凝血產(chǎn)品制造商。

上海起發(fā)7月新增HTI庫(kù)存產(chǎn)品，具體貨號(hào)如下：

1、HCT-0020產(chǎn)品信息如下：效期至2020-7-12

Thrombin (alpha)

凝血酶（alpha）

凝血酶原
的蛋白水解活化絲氨酸蛋白酶α-凝血酶通過(guò)酶原激活凝血酶原而產(chǎn)生。酶復(fù)合物凝血酶原酶催化凝血酶原中兩個(gè)肽鍵的蛋白水解，產(chǎn)生NH2末端衍生的F1.2區(qū)和異二聚體α-凝血酶。α-凝血酶由“A”鏈（Mr = 6000）組成，其通過(guò)單個(gè)二硫鍵與“B”鏈（Mr = 31,000）共價(jià)連接。

HCT-0020 人類α-凝血酶

α-凝血酶是通過(guò)酶原凝血酶原的蛋白水解活化產(chǎn)生的高度特異性絲氨酸蛋白酶（1）。在凝血過(guò)程中，凝血酶切割纖維蛋白原以形成纖維蛋白，導(dǎo)致凝血的終步驟，形成纖維蛋白凝塊。凝血酶還負(fù)責(zé)反應(yīng)激活因子V因子和因子VIII。據(jù)報(bào)道，凝血酶還激活因子X(jué)III和血小板，并且還起血管收縮蛋白的作用。凝血酶的促凝血活性以兩種方式停止：1）通過(guò)肝素輔助因子II或抗凝血酶III /肝素復(fù)合物抑制; 或2）與血栓調(diào)節(jié)蛋白形成復(fù)合物。凝血酶/血栓調(diào)節(jié)蛋白復(fù)合物的形成導(dǎo)致凝血酶不能切割纖維蛋白原并激活因子V和VIII，

凝血酶是由NH2-末端“A”鏈（Mr = 6,000）和COOH-末端“B”鏈（Mr = 31,000）組成的雙鏈酶，其通過(guò)單個(gè)二硫鍵保持共價(jià)結(jié)合。人凝血酶比牛凝血酶短13個(gè)氨基酸，這是由于人蛋白上的凝血酶切割位點(diǎn)不存在于牛蛋白中。

凝血酶還用于細(xì)菌中表達(dá)的融合蛋白的位點(diǎn)特異性切割（9-11）。凝血酶敏感位點(diǎn)摻入目的重組蛋白和促進(jìn)純化和/或表達(dá)的肽或蛋白質(zhì)之間。通過(guò)用凝血酶切割，從表達(dá)的雜交體釋放靶蛋白。然后可以通過(guò)親和層析容易地除去凝血酶。

使用如Nesheim等人所述的Lundblad程序（1）的修改，由純化的凝血酶原制備人，牛和小鼠凝血酶。（2）。凝血酶以50％（vol / vol）甘油/ H2O供應(yīng)，應(yīng)儲(chǔ)存在-20oC。通過(guò)SDS-PAGE分析測(cè)定純度，并在凝血酶特異性凝固測(cè)定中測(cè)量活性，并與標(biāo)準(zhǔn)化的NIH凝血酶進(jìn)行比較。凝血酶也可用活性位點(diǎn)用DFP，F(xiàn)PRck或生物素化的FPRck阻斷。

融合蛋白的切割
除了其在凝血研究中的廣泛應(yīng)用外，凝血酶還可用于融合蛋白的位點(diǎn)特異性切割。凝血酶敏感位點(diǎn)摻入目的重組蛋白和促進(jìn)純化和/或表達(dá)的肽或蛋白質(zhì)之間。通過(guò)用凝血酶切割，從表達(dá)的雜交體釋放靶蛋白。然后可以通過(guò)親和層析容易地除去凝血酶。批次一致性確保每次都可重現(xiàn)的結(jié)果。對(duì)于涉及細(xì)胞培養(yǎng)的實(shí)驗(yàn)，請(qǐng)與我們聯(lián)系，討論用于細(xì)胞培養(yǎng)的定制低內(nèi)毒素批次。

• 樣品凝膠信息
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屬性：

2、 HCX-0050產(chǎn)品信息如下：效期至2020-7-12

Coagulation Factor X

凝血因子X(jué).

因子X(jué)
的結(jié)構(gòu)域表示因子X(jué)的結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)，其中：GLA =含有γ-羧基谷氨酸殘基的區(qū)域，EGF =含有與人表皮生長(zhǎng)因子同源的序列的區(qū)域，AP =在酶原轉(zhuǎn)化為釋放后釋放的活化肽?；钚越z氨酸蛋白酶，催化域=含有絲氨酸蛋白酶催化三聯(lián)體的區(qū)域。箭頭表示在酶原激活期間被因子X(jué)ase蛋白水解切割的位點(diǎn)。

HCX-0050 人因X

因子X(jué)是維生素K依賴性蛋白質(zhì)酶原，其在肝臟中合成并在血漿中循環(huán)，作為通過(guò)二硫鍵連接的雙鏈分子（1,2）。在分泌到血漿中之前，翻譯后修飾產(chǎn)生11個(gè)γ-羧基谷氨酸（gla）殘基和單個(gè)b-羥基天冬氨酸殘基，它們位于NH2-末端輕鏈內(nèi)。輕鏈還含有兩個(gè)表皮生長(zhǎng)因子（EGF）同源結(jié)構(gòu)域。因子X(jué)的COOH-末端重鏈含有大部分碳水化合物部分，以及潛在的絲氨酸蛋白酶結(jié)構(gòu)域。因子X(jué)的活化由內(nèi)因子X(jué)ase復(fù)合物（因子IXa，因子VIIIa，細(xì)胞表面和鈣離子）或外在因子X(jué)ase復(fù)合物（因子VIIa，組織因子，細(xì)胞表面和鈣離子）催化。通過(guò)復(fù)合物激活人因子X(jué)導(dǎo)致COOH-末端重鏈的Arg52-Ile53處的切割和隨后釋放的52氨基酸活化糖肽。因子X(jué)a然后用作凝血酶原酶復(fù)合物的酶組分，其負(fù)責(zé)凝血酶原快速轉(zhuǎn)化為凝血酶。gla殘基使因子X(jué) / Xa以鈣依賴性方式結(jié)合磷脂（即細(xì)胞表面）; 組裝凝血酶原酶復(fù)合物的要求。個(gè)EGF同源結(jié)構(gòu)域含有一個(gè)Ca2 +結(jié)合位點(diǎn)，它作為鉸鏈?zhǔn)笶GF和GLA結(jié)構(gòu)域相互折疊（12）。該分子區(qū)域參與細(xì)胞結(jié)合域的識(shí)別。

通過(guò)常規(guī)技術(shù)（3）和免疫親和層析（4）的組合從新鮮冷凍的人血漿中分離人因子X(jué). 除了標(biāo)準(zhǔn)的人因子X(jué)制劑之外，還可以使用Gla無(wú)結(jié)構(gòu)域人因子X(jué). 使用Bajaj等人報(bào)道的方法的改進(jìn)，從新鮮牛血漿中分離牛因子X(jué). （5,6）。純化的酶原以50％（體積/體積）甘油/ H 2 O供應(yīng)，應(yīng)儲(chǔ)存在-20℃。通過(guò)SDS-PAGE分析確定純度，并在因子X(jué)凝固測(cè)定中測(cè)量活性。

• 樣品凝膠信息
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屬性：